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揭示β-桶蛋白插入到線粒體膜中的機(jī)制

2018-02-01 09:38來源：生物谷

在一項(xiàng)新的研究中，來自德國弗萊堡大學(xué)的研究人員成功地描述了所謂的β-桶蛋白（beta-barrel protein）是如何被插入到線粒體膜中的。這些蛋白讓線粒體能夠輸入和輸出分子。基于這一發(fā)現(xiàn)，由Nils Wiedemann教授和Nikolaus Pfanner教授領(lǐng)導(dǎo)的研究團(tuán)隊(duì)與Carola Hunte教授博士領(lǐng)導(dǎo)的研究團(tuán)隊(duì)合作，闡明了蛋白生物化學(xué)中的一個(gè)基本問題。相關(guān)研究結(jié)果發(fā)表在2018年1月19日的Science期刊上，論文標(biāo)題為“Membrane protein insertion through a mitochondrial β-barrel gate”。

給細(xì)胞提供能量的線粒體含有大約1000個(gè)從胞質(zhì)溶膠中轉(zhuǎn)運(yùn)而來的蛋白分子。為此，它們的外膜具有由具有桶狀結(jié)構(gòu)的分子（即所謂的β-桶蛋白）組成的蛋白輸入通道。在線粒體中，來自營養(yǎng)物的能量被用于產(chǎn)生細(xì)胞能量分子三磷酸腺苷（ATP）。ATP通過線粒體外膜上的桶孔（barrel pore）被運(yùn)輸?shù)桨|(zhì)溶膠中，從而給人細(xì)胞提供燃料。

大約30年前，由弗賴堡大學(xué)Georg Schulz教授領(lǐng)導(dǎo)的研究團(tuán)隊(duì)報(bào)告了β-桶蛋白的結(jié)構(gòu)：在相反方向上延伸的蛋白鏈形成片層，這些片層通過將蛋白的**條鏈和蛋白的最后一條鏈連接在一起形成一種中空的圓柱體結(jié)構(gòu)。自那時(shí)以來，科學(xué)家們一直想要知道這類通道形成蛋白分子是如何被插入到生物膜中的。隨后，人們在線粒體外膜中鑒定出分選與組裝復(fù)合體（sorting and assembling machinery, SAM），這種復(fù)合體是β-桶蛋白插入到線粒體膜中所必需的。

Sam50是用于形成β-桶蛋白的SAM的中央亞基的名稱。這是當(dāng)前的這項(xiàng)研究的起始點(diǎn)。 Alexandra H?hr博士通過實(shí)驗(yàn)證實(shí)新合成的β-桶蛋白的最后一條鏈被導(dǎo)入在Sam50的β-桶結(jié)構(gòu)的**條鏈和最后一條鏈之間，而Sam50的β-桶結(jié)構(gòu)也是這種β-桶蛋白插入到線粒體膜中的起始位置。她和Caroline Lindau一起證實(shí)新合成的β-桶蛋白的新生鏈逐個(gè)地被裝入到Sam50的側(cè)面開口，一直到完整的β-桶蛋白被釋放到線粒體膜中。

鑒于線粒體和具有光合能力的葉綠體都來源于相同的細(xì)菌祖先，因此這項(xiàng)新的研究不僅有助于更好地理解線粒體的形成和功能，而且為葉綠體和細(xì)菌的形成提供了新的見解。